Les acides α-aminés

# Les acides α-aminés ## Introduction Les acides α-aminés sont les unités structurales fondamentales des protéines, macromolécules essentielles au vivant. Leur étude en Terminale scientifique constitue un pont entre la chimie organique (fonctions chimiques, stéréochimie) et la chimie du vivant (biochimie). Au Cameroun, ce chapitre s'inscrit dans le programme officiel de chimie des séries C, D, E et TI, et prépare les élèves aux exigences du baccalauréat ainsi qu'aux études supérieures en médecine, pharmacie, agronomie ou sciences biologiques. La particularité des acides α-aminés réside dans leur bifonctionnalité : ils portent simultanément une fonction acide carboxylique ($-COOH$) et une fonction amine ($-NH_2$), toutes deux fixées sur le même carbone, dit carbone α. Cette structure confère à ces molécules des propriétés acido-basiques remarquables, une activité optique liée à la présence d'un carbone asymétrique, et la capacité de se polymériser en chaînes peptidiques, donnant naissance aux protéines. --- ## I. Définition et formule générale ### I.1. Définition Un acide α-aminé est un composé organique bifonctionnel portant : - une fonction acide carboxylique $-COOH$ ; - une fonction amine primaire $-NH_2$ ; ces deux fonctions étant portées par le même atome de carbone, appelé **carbone α** (carbone adjacent au groupe carboxyle). > **À retenir — Définition :** Un acide α-aminé est un composé organique possédant à la fois une fonction acide carboxylique ($-COOH$) et une fonction amine primaire ($-NH_2$), toutes deux fixées sur le même carbone, appelé carbone α. ### I.2. Formule générale La formule générale d'un acide α-aminé s'écrit : $$H_2N - CH(R) - COOH$$ où : - $R$ est un radical (chaîne carbonée ou groupement fonctionnel variable) appelé **chaîne latérale** ; - le carbone central, noté $C_\alpha$, est tétravalent et lié à quatre substituants : $-NH_2$, $-COOH$, $-H$ et $-R$. La formule semi-développée complète est : $$H_2N - \overset{\displaystyle H}{\underset{\displaystyle R}{C}} - COOH$$ > **À retenir — Formule générale :** $$H_2N - CH(R) - COOH$$ — Le carbone α est tétravalent, lié à un groupement amine, un groupement carboxyle, un atome d'hydrogène et un radical R. ### I.3. Cas particulier de la glycine Pour la glycine (ou glycocolle), le radical $R = H$. La molécule est alors : $$H_2N - CH_2 - COOH$$ La glycine est le seul acide α-aminé naturel dont le carbone α n'est pas asymétrique (voir section IV). ### I.4. Classification selon le radical R Le radical R peut être : - **apolaire** (hydrophobe) : alanine ($R = CH_3$), valine ($R = CH(CH_3)_2$), leucine, isoleucine, phénylalanine ($R = CH_2 - C_6H_5$) ; - **polaire non chargé** : sérine ($R = CH_2OH$), thréonine, cystéine ($R = CH_2SH$), asparagine, glutamine ; - **polaire chargé positivement (basique)** : lysine ($R = (CH_2)_4 - NH_2$), arginine, histidine ; - **polaire chargé négativement (acide)** : acide aspartique ($R = CH_2 - COOH$), acide glutamique ($R = (CH_2)_2 - COOH$). > **À retenir :** Il existe 20 acides α-aminés naturels dits « standards » ou « protéinogènes », qui se distinguent uniquement par la nature de leur radical R. --- ## II. Nomenclature ### II.1. Nomenclature systématique (IUPAC) En nomenclature systématique, les acides α-aminés sont nommés comme des acides carboxyliques substitués. Le groupement $-NH_2$ est considéré comme un substituant amino. **Règles :** 1. On identifie la chaîne carbonée la plus longue contenant la fonction acide carboxylique (l'acide carboxylique est prioritaire). 2. Le carbone 1 est celui du groupement $-COOH$. 3. Le groupement $-NH_2$ est désigné par le préfixe **amino-**. 4. La position du groupement amino est indiquée par un numéro. **Exemples :** - Glycine : acide **2-aminoéthanoïque** : $$H_2N - CH_2 - COOH$$ - Alanine : acide **2-aminopropanoïque** : $$H_2N - CH(CH_3) - COOH$$ - Sérine : acide **2-amino-3-hydroxypropanoïque** : $$H_2N - CH(CH_2OH) - COOH$$ - Acide aspartique : acide **2-aminobutanedioïque** : $$HOOC - CH_2 - CH(NH_2) - COOH$$ > **À retenir — Règle de nomenclature :** Les acides α-aminés sont nommés en nomenclature systématique comme des acides carboxyliques portant un substituant amino en position 2 (carbone α). Le préfixe « amino- » est utilisé, avec indication de position. ### II.2. Nomenclature usuelle (noms courants) Chaque acide α-aminé possède également un nom usuel, souvent lié à sa source naturelle ou à une propriété particulière. Ces noms sont ceux utilisés en biochimie et en biologie. | Formule du radical R | Nom usuel | Abréviation (3 lettres) | Symbole (1 lettre) | |---|---|---|---| | $H$ | Glycine | Gly | G | | $CH_3$ | Alanine | Ala | A | | $CH(CH_3)_2$ | Valine | Val | V | | $CH_2 - C_6H_5$ | Phénylalanine | Phe | F | | $CH_2OH$ | Sérine | Ser | S | | $CH_2SH$ | Cystéine | Cys | C | | $CH_2 - COOH$ | Acide aspartique | Asp | D | | $(CH_2)_4 - NH_2$ | Lysine | Lys | K | > **À retenir :** En biochimie, on utilise couramment les noms usuels et les abréviations à trois lettres (ou symboles à une lettre) pour désigner les acides α-aminés. La nomenclature systématique IUPAC reste utilisée en chimie organique pure. ### II.3. Numérotation et carbone α Dans la nomenclature systématique, le carbone α correspond au carbone 2 (celui portant le groupement amino). Les carbones suivants sont notés β, γ, δ, etc., en partant du carbone α. **Exemple avec l'acide glutamique :** $$HOOC - CH_2 - CH_2 - CH(NH_2) - COOH$$ - Carbone 1 : carbone du $COOH$ principal ; - Carbone 2 (α) : carbone portant $NH_2$ ; - Carbone 3 (β) : $CH_2$ ; - Carbone 4 (γ) : $CH_2$ ; - Carbone 5 : carbone du second $COOH$. --- ## III. Propriétés acido-basiques : amphion et zwitterion ### III.1. Bifonctionnalité acido-basique L'acide α-aminé possède deux groupements ionisables : - le groupement carboxyle $-COOH$, qui peut céder un proton (acide faible) ; - le groupement amine $-NH_2$, qui peut capter un proton (base faible). En solution aqueuse, ces deux fonctions réagissent avec l'eau selon les équilibres suivants : **Équilibre acide du groupement carboxyle :** $$R - CH(NH_2) - COOH + H_2O \rightleftharpoons R - CH(NH_2) - COO^- + H_3O^+$$ avec la constante d'acidité : $$K_{a1} = \frac{[R - CH(NH_2) - COO^-] \cdot [H_3O^+]}{[R - CH(NH_2) - COOH]}$$ **Équilibre basique du groupement amine :** $$R - CH(NH_2) - COOH + H_2O \rightleftharpoons R - CH(NH_3^+) - COOH + OH^-$$ ou, en considérant la forme protonée de l'amine : $$R - CH(NH_3^+) - COOH + H_2O \rightleftharpoons R - CH(NH_2) - COOH + H_3O^+$$ avec : $$K_{a2} = \frac{[R - CH(NH_2) - COOH] \cdot [H_3O^+]}{[R - CH(NH_3^+) - COOH]}$$ ### III.2. Forme moléculaire et forme ionique En solution aqueuse, un acide α-aminé existe sous plusieurs formes selon le pH du milieu. On définit les équilibres suivants : **Forme cationique (pH acide) :** $$R - CH(NH_3^+) - COOH$$ **Forme amphion (zwitterion) (pH intermédiaire) :** $$R - CH(NH_3^+) - COO^-$$ **Forme anionique (pH basique) :** $$R - CH(NH_2) - COO^-$$ Les équilibres successifs s'écrivent : $$R - CH(NH_3^+) - COOH \xrightleftharpoons[K_{a1}]{} R - CH(NH_3^+) - COO^- + H^+$$ $$R - CH(NH_3^+) - COO^- \xrightleftharpoons[K_{a2}]{} R - CH(NH_2) - COO^- + H^+$$ > **À retenir — Définition du zwitterion :** Le zwitterion (ou amphion) est une espèce chimique globalement neutre mais portant simultanément une charge positive (sur le groupement $NH_3^+$) et une charge négative (sur le groupement $COO^-$). C'est la forme prédominante de l'acide α-aminé au pH isoélectrique. ### III.3. pH isoélectrique (pI) Le **pH isoélectrique** (noté $pI$) est la valeur du pH pour laquelle la concentration en zwitterion est maximale et où la charge globale de la molécule est nulle. À ce pH, la molécule ne migre pas dans un champ électrique. Le pH isoélectrique se calcule par la formule : $$pI = \frac{pK_{a1} + pK_{a2}}{2}$$ où : - $pK_{a1}$ correspond à l'ionisation du groupement $COOH$ ; - $pK_{a2}$ correspond à l'ionisation du groupement $NH_3^+$. **Exemple — Glycine :** Pour la glycine, $pK_{a1} = 2,34$ et $pK_{a2} = 9,60$. Le pH isoélectrique est : $$pI = \frac{2,34 + 9,60}{2} = 5,97$$ ### III.4. Évolution des formes en fonction du pH - **pH < pI** : la forme cationique prédomine (la molécule est globalement chargée positivement) ; - **pH = pI** : la forme zwitterion prédomine (charge globale nulle) ; - **pH > pI** : la forme anionique prédomine (la molécule est globalement chargée négativement). > **À retenir — Propriété fondamentale :** En milieu très acide (pH < pI), l'acide α-aminé existe sous forme cationique $R - CH(NH_3^+) - COOH$. En milieu très basique (pH > pI), il existe sous forme anionique $R - CH(NH_2) - COO^-$. Au pH isoélectrique, la forme zwitterion $R - CH(NH_3^+) - COO^-$ prédomine. ### III.5. Exemple résolu — Équilibres de l'alanine L'alanine ($R = CH_3$) possède les constantes d'acidité suivantes : $pK_{a1} = 2,35$ et $pK_{a2} = 9,87$. **Question :** Calculer le pH isoélectrique de l'alanine et identifier la forme prédominante à pH = 1, à pH = 6 et à pH = 12. **Solution :** 1. Calcul du pH isoélectrique : $$pI = \frac{pK_{a1} + pK_{a2}}{2} = \frac{2,35 + 9,87}{2} = \frac{12,22}{2} = 6,11$$ 2. Formes prédominantes : - À pH = 1 : pH < pI, la forme cationique prédomine : $$CH_3 - CH(NH_3^+) - COOH$$ - À pH = 6 : pH proche de pI (6 < 6,11), la forme zwitterion prédomine : $$CH_3 - CH(NH_3^+) - COO^-$$ - À pH = 12 : pH > pI, la forme anionique prédomine : $$CH_3 - CH(NH_2) - COO^-$$ --- ## IV. Carbone asymétrique ### IV.1. Définition Un **carbone asymétrique** (ou carbone stéréogène) est un atome de carbone tétraédrique lié à quatre substituants différents. > **À retenir — Définition :** Un carbone asymétrique est un carbone tétravalent lié à quatre groupements ou atomes tous différents les uns des autres. Il est noté $C^*$. ### IV.2. Cas des acides α-aminés Dans un acide α-aminé de formule générale $H_2N - CH(R) - COOH$, le carbone α est lié à quatre substituants : 1. le groupement $NH_2$ ; 2. le groupement $COOH$ ; 3. l'atome d'hydrogène $H$ ; 4. le radical $R$. Si $R \neq H$, les quatre substituants sont différents : le carbone α est donc **asymétrique**. C'est le cas de tous les acides α-aminés naturels **sauf la glycine** (où $R = H$, donc deux substituants identiques : deux atomes d'hydrogène). **Exemples :** - Alanine ($R = CH_3$) : carbone α asymétrique ; - Glycine ($R = H$) : carbone α non asymétrique ; - Valine ($R = CH(CH_3)_2$) : carbone α asymétrique. ### IV.3. Conséquences : activité optique La présence d'un carbone asymétrique confère à la molécule la propriété de **chiralité** : elle n'est pas superposable à son image dans un miroir plan. Il existe alors deux énantiomères (stéréoisomères images l'un de l'autre) : - l'énantiomère **D** (dextrogyre, dévie le plan de polarisation de la lumière polarisée vers la droite) ; - l'énantiomère **L** (lévogyre, dévie le plan de polarisation vers la gauche). Ces deux énantiomères ont des propriétés physiques identiques (point de fusion, solubilité) mais des activités optiques opposées. Le mélange équimolaire des deux énantiomères est appelé **mélange racémique** et est optiquement inactif. > **À retenir :** Tous les acides α-aminés naturels (sauf la glycine) possèdent un carbone α asymétrique et existent sous deux formes énantiomères D et L. Seuls les acides α-aminés de la série L sont utilisés dans la synthèse des protéines chez les êtres vivants. ### IV.4. Exemple — L'alanine L'alanine possède un carbone asymétrique (carbone α lié à $NH_2$, $COOH$, $H$ et $CH_3$). Elle existe sous deux énantiomères : - **L-alanine** : configuration absolue S (selon Cahn-Ingold-Prelog) ; - **D-alanine** : configuration absolue R. Les deux formes sont images l'une de l'autre dans un miroir plan et ne sont pas superposables. --- ## V. Représentation de Fischer, configurations L et D ### V.1. Représentation de Fischer La **projection de Fischer** est une représentation plane d'une molécule chirale. Les règles sont les suivantes : 1. La chaîne carbonée principale est représentée verticalement, avec le groupement le plus oxydé (le $COOH$) en haut. 2. Les liaisons verticales sont dirigées **vers l'arrière** du plan (représentées par des traits pleins verticaux). 3. Les liaisons horizontales sont dirigées **vers l'avant** du plan (représentées par des traits pleins horizontaux). 4. Le carbone asymétrique est au centre du croisement des axes. Pour un acide α-aminé, la projection de Fischer s'écrit : ``` COOH | H — C* — NH2 | R ``` ### V.2. Règle de détermination des configurations L et D > **À retenir — Règle de Fischer :** Dans la projection de Fischer d'un acide α-aminé, avec le groupement $COOH$ en haut : > - si le groupement $NH_2$ est à **gauche** de l'axe vertical, l'acide α-aminé est de configuration **L** ; > - si le groupement $NH_2$ est à **droite** de l'axe vertical, l'acide α-aminé est de configuration **D**. **Représentations de Fischer de l'alanine :** ``` L-Alanine : D-Alanine : COOH COOH | | H — C* — NH2 H2N — C* — H | | CH3 CH3 ``` ### V.3. Correspondance avec la configuration absolue La configuration L correspond généralement à la configuration absolue S, et la configuration D à la configuration absolue R, mais cette correspondance n'est pas systématique (elle dépend de la nature du radical R et de l'ordre de priorité des substituants selon Cahn-Ingold-Prelog). **Exemple — Cystéine :** Pour la cystéine ($R = CH_2SH$), la configuration L correspond à la configuration absolue R (car le soufre a un numéro atomique élevé qui modifie l'ordre de priorité). ### V.4. Importance biologique Les acides α-aminés naturels constituant les protéines sont **exclusivement de configuration L**. Les acides α-aminés de configuration D sont rares dans la nature (présents dans certaines parois bactériennes et certains antibiotiques). > **À retenir :** Dans les protéines des organismes vivants, seuls les acides α-aminés de configuration L sont incorporés. La détection d'acides α-aminés D dans un échantillon peut indiquer une contamination bactérienne ou une origine non biologique. ### V.5. Exemple résolu — Représentation de Fischer de la sérine La sérine a pour formule : $H_2N - CH(CH_2OH) - COOH$. **Question :** Représenter la L-sérine et la D-sérine en projection de Fischer. **Solution :** ``` L-Sérine : D-Sérine : COOH COOH | | H — C* — NH2 H2N — C* — H | | CH2OH CH2OH ``` Dans la L-sérine, le groupement $NH_2$ est à gauche ; dans la D-sérine, il est à droite. --- ## VI. Liaison peptidique ### VI.1. Définition La **liaison peptidique** est la liaison covalente qui se forme entre le groupement carboxyle ($-COOH$) d'un acide α-aminé et le groupement amine ($-NH_2$) d'un autre acide α-aminé, avec élimination d'une molécule d'eau. > **À retenir — Définition :** La liaison peptidique est une liaison amide $(-CO - NH -)$ formée par réaction de condensation entre la fonction carboxyle d'un acide α-aminé et la fonction amine d'un autre acide α-aminé, avec élimination d'une molécule d'eau. ### VI.2. Équation de formation La réaction de condensation entre deux acides α-aminés s'écrit : $$H_2N - CH(R_1) - COOH + H_2N - CH(R_2) - COOH \longrightarrow H_2N - CH(R_1) - CO - NH - CH(R_2) - COOH + H_2O$$ La liaison peptidique est le groupement : $$- CO - NH -$$ ### VI.3. Caractéristiques de la liaison peptidique La liaison peptidique possède des propriétés particulières : 1. **Caractère partiel de double liaison** : la liaison $C - N$ présente un caractère de double liaison dû à la délocalisation des électrons $\pi$ du groupement carbonyle vers l'azote. La longueur de la liaison $C - N$ est intermédiaire entre une liaison simple et une liaison double. 2. **Planéité** : les six atomes du groupement peptidique ($C_\alpha$, $C$, $O$, $N$, $H$, $C_\alpha'$) sont coplanaires. 3. **Isomérie cis-trans** : la liaison peptidique existe sous deux formes isomères, la forme **trans** étant très largement prédominante (environ 99,9 % des liaisons peptidiques naturelles sont trans). 4. **Rigidité** : la rotation autour de la liaison $C - N$ est empêchée par le caractère partiel de double liaison. > **À retenir — Propriétés de la liaison peptidique :** La liaison peptidique est plane, rigide, avec un caractère partiel de double liaison. La forme trans est très largement majoritaire dans les peptides naturels. ### VI.4. Représentation de la liaison peptidique La liaison peptidique peut être représentée avec la délocalisation électronique : $$- \overset{\displaystyle O}{\underset{\displaystyle \parallel}{C}} - \overset{\displaystyle H}{\underset{\displaystyle \vert}{N}} -$$ ou sous forme mésomère : $$- \overset{\displaystyle O^-}{\underset{\displaystyle \vert}{C}} = \overset{\displaystyle +}{\underset{\displaystyle H}{N}} -$$ ```onbuch-svg <svg width="500" height="220" viewBox="0 0 500 220" xmlns="http://www.w3.org/2000/svg"> <!-- Schéma de la liaison peptidique --> <text x="180" y="30" font-size="16" font-weight="bold" text-anchor="middle" fill="#333">Liaison peptidique (amide)</text> <!-- Atome C alpha 1 --> <circle cx="80" cy="120" r="18" fill="#E8F4FD" stroke="#2B6CB0" stroke-width="2"/> <text x="80" y="125" font-size="14" text-anchor="middle" fill="#2B6CB0" font-weight="bold">Cα</text> <!-- Atome C du carbonyle --> <circle cx="170" cy="120" r="18" fill="#E8F4FD" stroke="#2B6CB0" stroke-width="2"/> <text x="170" y="125" font-size="14" text-anchor="middle" fill="#2B6CB0" font-weight="bold">C</text> <!-- Atome O du carbonyle --> <circle cx="170" cy="60" r="16" fill="#FDE8E8" stroke="#C53030" stroke-width="2"/> <text x="170" y="65" font-size="14" text-anchor="middle" fill="#C53030" font-weight="bold">O</text> <!-- Atome N --> <circle cx="270" cy="120" r="18" fill="#E6FFE6" stroke="#2F855A" stroke-width="2"/> <text x="270" y="125" font-size="14" text-anchor="middle" fill="#2F855A" font-weight="bold">N</text> <!-- Atome H sur N --> <circle cx="270" cy="180" r="10" fill="#F0F0F0" stroke="#666" stroke-width="1.5"/> <text x="270" y="184" font-size="12" text-anchor="middle" fill="#666" font-weight="bold">H</text> <!-- Atome C alpha 2 --> <circle cx="370" cy="120" r="18" fill="#E8F4FD" stroke="#2B6CB0" stroke-width="2"/> <text x="370" y="125" font-size="14" text-anchor="middle" fill="#2B6CB0" font-weight="bold">Cα</text> <!-- Liaisons --> <line x1="98" y1="120" x2="152" y2="120" stroke="#333" stroke-width="3"/> <line x1="170" y1="102" x2="170" y2="76" stroke="#333" stroke-width="3"/> <line x1="188" y1="120" x2="252" y2="120" stroke="#333" stroke-width="3"/> <line x1="270" y1="138" x2="270" y2="170" stroke="#333" stroke-width="2"/> <line x1="288" y1="120" x2="352" y2="120" stroke="#333" stroke-width="3"/> <!-- Double liaison C=O --> <line x1="162" y1="108" x2="162" y2="72" stroke="#C53030" stroke-width="2"/> <line x1="178" y1="108" x2="178" y2="72" stroke="#C53030" stroke-width="2"/> <!-- Étiquettes --> <text x="125" y="105" font-size="13" fill="#333" font-style="italic">liaison</text> <text x="125" y="118" font-size="13" fill="#333" font-style="italic">simple</text> <text x="220" y="105" font-size="13" fill="#2F855A" font-weight="bold">liaison</text> <text x="220" y="118" font-size="13" fill="#2F855A" font-weight="bold">peptidique</text> <text x="320" y="105" font-size="13" fill="#333" font-style="italic">liaison</text> <text x="320" y="118" font-size="13" fill="#333" font-style="italic">simple</text> <!-- Encadré --> <rect x="30" y="20" width="440" height="190" fill="none" stroke="#2B6CB0" stroke-width="1.5" stroke-dasharray="5,5" rx="8"/> </svg> ``` --- ## VII. Nomenclature des peptides ### VII.1. Définition d'un peptide Un **peptide** est une molécule formée par l'enchaînement de plusieurs acides α-aminés reliés par des liaisons peptidiques. - **Dipeptide** : 2 acides α-aminés ; - **Tripeptide** : 3 acides α-aminés ; - **Oligopeptide** : de 2 à 10 acides α-aminés ; - **Polypeptide** : plus de 10 acides α-aminés ; - **Protéine** : polypeptide de grande taille (généralement plus de 50 acides α-aminés) possédant une structure tridimensionnelle fonctionnelle. ### VII.2. Règles de nomenclature > **À retenir — Règle de nomenclature des peptides :** Pour nommer un peptide : > 1. On identifie l'acide α-aminé portant le groupement $NH_2$ libre (extrémité N-terminale) et celui portant le groupement $COOH$ libre (extrémité C-terminale). > 2. On nomme les acides α-aminés de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale. > 3. Tous les acides α-aminés sauf le dernier (extrémité C-terminale) voient leur suffixe « -ine » ou « -ique » remplacé par « -yl ». > 4. Le dernier acide α-aminé (extrémité C-terminale) conserve son nom complet. **Exemples de transformations de noms :** - Glycine → **glycyl** ; - Alanine → **alanyl** ; - Sérine → **séryl** ; - Valine → **valyl** ; - Acide aspartique → **aspartyl** ; - Lysine → **lysyl**. ### VII.3. Exemples de nomenclature **Exemple 1 — Dipeptide Gly-Ala :** Le dipeptide formé par la glycine (N-terminale) et l'alanine (C-terminale) se nomme : $$\text{glycylalanine}$$ Sa formule : $$H_2N - CH_2 - CO - NH - CH(CH_3) - COOH$$ **Exemple 2 — Dipeptide Ala-Gly :** Le dipeptide formé par l'alanine (N-terminale) et la glycine (C-terminale) se nomme : $$\text{alanylglycine}$$ Sa formule : $$H_2N - CH(CH_3) - CO - NH - CH_2 - COOH$$ > **À retenir :** L'ordre des acides α-aminés dans le nom du peptide suit l'ordre de la séquence, de l'extrémité N-terminale (à gauche) vers l'extrémité C-terminale (à droite). Ainsi, Gly-Ala et Ala-Gly sont deux dipeptides différents (isomères de constitution). ### VII.4. Représentation abrégée On utilise couramment les abréviations à trois lettres ou les symboles à une lettre pour représenter la séquence d'un peptide : - Gly-Ala ou GA pour glycylalanine ; - Ala-Gly ou AG pour alanylglycine ; - Gly-Gly ou GG pour glycylglycine. **Exemple — Tripeptide :** Le tripeptide Val-Gly-Ser correspond à la valylglycylsérine : $$H_2N - CH(CH(CH_3)_2) - CO - NH - CH_2 - CO - NH - CH(CH_2OH) - COOH$$ --- ## VIII. Réaction de condensation : formation de dipeptides et polypeptides ### VIII.1. Réaction de condensation de deux acides α-aminés La formation d'un dipeptide résulte de la réaction de condensation entre deux acides α-aminés, avec élimination d'une molécule d'eau. **Équation générale :** $$H_2N - CH(R_1) - COOH + H_2N - CH(R_2) - COOH \longrightarrow H_2N - CH(R_1) - CO - NH - CH(R_2) - COOH + H_2O$$ > **À retenir — Équation-bilan fondamentale :** $$H_2N - CH(R_1) - COOH + H_2N - CH(R_2) - COOH \longrightarrow H_2N - CH(R_1) - CO - NH - CH(R_2) - COOH + H_2O$$ ### VIII.2. Exemple résolu — Formation de la glycylalanine **Question :** Écrire l'équation de la réaction de condensation entre la glycine et l'alanine pour former la glycylalanine. **Solution :** La glycine : $H_2N - CH_2 - COOH$ L'alanine : $H_2N - CH(CH_3) - COOH$ La réaction de condensation s'écrit : $$H_2N - CH_2 - COOH + H_2N - CH(CH_3) - COOH \longrightarrow H_2N - CH_2 - CO - NH - CH(CH_3) - COOH + H_2O$$ Le dipeptide formé est la **glycylalanine** (Gly-Ala). **Vérification :** La fonction carboxyle de la glycine réagit avec la fonction amine de l'alanine. L'extrémité N-terminale est la glycine, l'extrémité C-terminale est l'alanine. ### VIII.3. Formation de la alanylglycine Si l'on inverse l'ordre de réaction (la fonction carboxyle de l'alanine réagit avec la fonction amine de la glycine), on obtient un dipeptide différent : $$H_2N - CH(CH_3) - COOH + H_2N - CH_2 - COOH \longrightarrow H_2N - CH(CH_3) - CO - NH - CH_2 - COOH + H_2O$$ Le dipeptide formé est l'**alanylglycine** (Ala-Gly). > **À retenir :** La condensation de deux acides α-aminés différents peut conduire à **deux dipeptides différents** selon l'ordre d'enchaînement. Gly-Ala et Ala-Gly sont des isomères de constitution. ### VIII.4. Extension aux polypeptides et protéines La réaction de condensation peut se répéter : le dipeptide formé possède encore une fonction amine libre (à l'extrémité N-terminale) et une fonction carboxyle libre (à l'extrémité C-terminale). Il peut donc réagir avec un troisième acide α-aminé pour former un tripeptide, et ainsi de suite. **Formation d'un tripeptide :** $$H_2N - CH(R_1) - CO - NH - CH(R_2) - COOH + H_2N - CH(R_3) - COOH \longrightarrow H_2N - CH(R_1) - CO - NH - CH(R_2) - CO - NH - CH(R_3) - COOH + H_2O$$ **Formation d'un polypeptide :** La répétition de la réaction de condensation conduit à un polypeptide de formule générale : $$H_2N - [CH(R) - CO - NH]_n - CH(R') - COOH$$ où $n$ est le nombre de résidus d'acides α-aminés. > **À retenir — Polypeptides et protéines :** Un polypeptide est un enchaînement de plus de 10 acides α-aminés reliés par des liaisons peptidiques. Une protéine est un polypeptide de grande taille (généralement plus de 50 résidus) qui adopte une structure tridimensionnelle spécifique lui conférant une fonction biologique. ### VIII.5. Bilan de la polymérisation Pour un polypeptide comportant $n$ acides α-aminés, le nombre de liaisons peptidiques formées est $n - 1$, et le nombre de molécules d'eau éliminées est également $n - 1$. **Équation bilan pour la formation d'un polypeptide à partir de $n$ acides α-aminés :** $$n \text{ acides } \alpha\text{-aminés} \longrightarrow \text{polypeptide} + (n-1) H_2O$$ ### VIII.6. Exemple résolu — Formation d'un tripeptide **Question :** Écrire l'équation de la formation du tripeptide Gly-Ala-Ser à partir de la glycine, de l'alanine et de la sérine. **Solution :** Les trois acides α-aminés : - Glycine : $H_2N - CH_2 - COOH$ - Alanine : $H_2N - CH(CH_3) - COOH$ - Sérine : $H_2N - CH(CH_2OH) - COOH$ **Étape 1 :** Formation de la glycylalanine (Gly-Ala) : $$H_2N - CH_2 - COOH + H_2N - CH(CH_3) - COOH \longrightarrow H_2N - CH_2 - CO - NH - CH(CH_3) - COOH + H_2O$$ **Étape 2 :** Condensation du dipeptide Gly-Ala avec la sérine : $$H_2N - CH_2 - CO - NH - CH(CH_3) - COOH + H_2N - CH(CH_2OH) - COOH \longrightarrow H_2N - CH_2 - CO - NH - CH(CH_3) - CO - NH - CH(CH_2OH) - COOH + H_2O$$ **Bilan global :** $$H_2N - CH_2 - COOH + H_2N - CH(CH_3) - COOH + H_2N - CH(CH_2OH) - COOH \longrightarrow H_2N - CH_2 - CO - NH - CH(CH_3) - CO - NH - CH(CH_2OH) - COOH + 2 H_2O$$ Le tripeptide formé est la **glycylalanylsérine** (Gly-Ala-Ser), avec deux liaisons peptidiques et deux molécules d'eau éliminées. ### VIII.7. Hydrolyse des peptides La réaction inverse de la condensation est l'**hydrolyse** : en présence d'eau et d'un catalyseur acide, basique ou enzymatique, la liaison peptidique est rompue, régénérant les acides α-aminés libres. $$\text{polypeptide} + (n-1) H_2O \xrightarrow{H^+ \text{ ou enzyme}} n \text{ acides } \alpha\text{-aminés}$$ > **À retenir :** La formation des peptides est une réaction de **condensation** (élimination d'eau), tandis que la dégradation des peptides est une réaction d'**hydrolyse** (consommation d'eau). Ces réactions sont catalysées in vivo par des enzymes spécifiques (peptidases, protéases). --- ## Conclusion Les acides α-aminés constituent une classe de composés organiques fondamentaux dont l'étude permet de comprendre la structure et la fonction des protéines. Leur bifonctionnalité (acide carboxylique et amine sur le même carbone α) leur confère des propriétés acido-basiques particulières, avec l'existence d'une forme zwitterion au pH isoélectrique. La présence d'un carbone asymétrique (sauf pour la glycine) explique leur activité optique et l'existence de deux configurations L et D, seuls les isomères L étant utilisés dans les protéines naturelles. La réaction de condensation entre acides α-aminés, avec formation de liaisons peptidiques, permet la construction de dipeptides, de polypeptides et finalement de protéines. La nomenclature des peptides suit des règles précises, de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale. Ce chapitre établit le lien entre la chimie organique classique et la biochimie moderne. Il est essentiel pour aborder l'étude du métabolisme, de la synthèse protéique, de l'enzymologie et des applications médicales (médicaments peptidiques, analyse des protéines). La maîtrise de ces concepts est également indispensable pour la résolution des exercices de chimie organique au baccalauréat et pour les études supérieures scientifiques.